生物化學(xué)與分子生物學(xué):第三節(jié)　ATP的生成、儲(chǔ)存和利用

ATP幾乎是生物組織細(xì)胞能夠直接利用的唯一能源，在糖、脂類及蛋白質(zhì)等物質(zhì)氧化分解中釋放出的能量，相當(dāng)大的一部分能使ADP磷酸化成為ATP，從而把能量保存在ATP分子內(nèi)。

ATP為一游離核苷酸，由腺嘌呤、核糖與三分子磷酸構(gòu)成，磷酸與磷酸間借磷酸酐鍵相連，當(dāng)這種高能磷酸化合物水解時(shí)(磷酸酐鍵斷裂)自由能變化(G)為30.5KJ/mol，而一般的磷酸酯水解時(shí)(磷酸酯鍵斷裂)自由能的變化只有8至12KJ/mol，因此曾稱此磷酸酐鍵為高能磷酸鍵，但實(shí)際上這樣的名稱是不夠確切的，因?yàn)橐环N化合物水解時(shí)釋放自由能的多少取決于該化合物整個(gè)分子的結(jié)構(gòu)，以及反應(yīng)的作用物自由能與產(chǎn)物自由能的差異，而不是由哪個(gè)特殊化學(xué)鍵的破壞所致，但為了敘述及解釋問題方便，高能磷酸鍵的概念至今仍被生物化學(xué)界采用。

ATP是一高能磷酸化合物，當(dāng)ATP水解時(shí)首先將其分子的一部分，如磷酸(Pi)或腺苷酸(AMP)轉(zhuǎn)移給作用物，或與催化反應(yīng)的酶形成共價(jià)結(jié)合的中間產(chǎn)物，以提高作用物或酶的自由能，最終被轉(zhuǎn)移的AMP或Pi將被取代而放出，ATP多以這種通過(guò)磷酸基團(tuán)等轉(zhuǎn)移的方式，而非單獨(dú)水解的方式，參加酶促反應(yīng)提供能量，用以驅(qū)動(dòng)需要加入自由能的吸能反應(yīng)，ATP水解反應(yīng)的總結(jié)如下：

ATP——→ADP+Pi

或ATP——→AMP+PPi

(焦磷酸)

一、ATP的生成方式

體內(nèi)ATP生成有兩種方式

(一)底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)

底物分子中的能量直接以高能鍵形式轉(zhuǎn)移給ADP生成ATP，這個(gè)過(guò)程稱為底物水平磷酸化，這一磷酸化過(guò)程在胞漿和線粒體中進(jìn)行，包括有：

(二)氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)

氧化和磷酸化是兩個(gè)不同的概念。氧化是底物脫氫或失電子的過(guò)程，而磷酸化是指ADP與Pi合成ATP的過(guò)程。在結(jié)構(gòu)完整的線粒體中氧化與磷酸化這兩個(gè)過(guò)程是緊密地偶聯(lián)在一起的，即氧化釋放的能量用于ATP合成，這個(gè)過(guò)程就是氧化磷酸化，氧化是磷酸化的基礎(chǔ)，而磷酸化是氧化的結(jié)果。

機(jī)體代謝過(guò)程中能量的主要來(lái)源是線粒體，既有氧化磷酸化，也有底物水平磷酸化，以前者為主要來(lái)源。胞液中底物水平磷酸化也能獲得部分能量，實(shí)際上這是酵解過(guò)程的能量來(lái)源。對(duì)于酵解組織、紅細(xì)胞和組織相對(duì)缺氧時(shí)的能量來(lái)源是十分重要的。

二、氧化磷酸化偶聯(lián)部位的測(cè)定

確定氧化磷酸化偶聯(lián)部位通常用兩種方法。

(一)P/0值測(cè)定

P/0值指在氧化磷酸化過(guò)程中消耗一克原子氧所消耗的無(wú)機(jī)磷的克原子數(shù)，或者說(shuō)消耗一克原子氧所生成的ATP的克分子數(shù)。P/0值實(shí)質(zhì)上指的是呼吸過(guò)程中磷酸化的效率。

測(cè)定P/0值的方法通常是在一密閉的容器中加入氧化的底物、ADP、Pi、氧飽和的緩沖液，再加入線粒體制劑時(shí)就會(huì)有氧化磷酸化進(jìn)行。反應(yīng)終了時(shí)測(cè)定O2消耗量(可用氧電極法)和Pi消耗量(或ATP生成量)就可以計(jì)算出P/0值了。在反應(yīng)系統(tǒng)中加入不同的底物，可測(cè)得各自的P/0值，結(jié)合我們所了解的呼吸鏈的傳遞順序，就可以分析出大致的偶聯(lián)部位了。

表6-3　離體線粒體的P/0比值

從上表可以看出P/0值為小數(shù)，由于線粒體的偶聯(lián)作用在離體條件下不能完全發(fā)揮，故可認(rèn)為實(shí)際的ATP生成數(shù)是他們所接近的正整數(shù)值。

比較表中的(1)和(2)，呼吸鏈傳遞的差異是在CoQ之間，兩者ATP的生成數(shù)相差1，所以這個(gè)ATP的生成部位一定在NAD→CoQ之間。

比較表中(2)和(3)，呼吸鏈傳遞的差異是在Cyt c之間，兩者ATP的生成數(shù)相差1，所以這個(gè)ATP的生成部位在CoQ→Cyt c之間。

比較表中(3)和(4)，生成的ATP數(shù)均為1，呼吸鏈傳遞的區(qū)別是在Cyt c→Cyt aa3，故Cytc→ aa3不存在偶聯(lián)部位，而在Cyt aa3→O2之間存在著一個(gè)偶聯(lián)部位。

(二)根據(jù)氧化還原電位計(jì)算電子傳遞釋放的能量是否能滿足ATP合成的需要

氧化還原反應(yīng)中釋放的自由能△G"O與反應(yīng)底物和產(chǎn)物標(biāo)準(zhǔn)氧化還原電位差值(△E"O)之間存在下述關(guān)系：△G"O=�瞡F△E"O

式中n為氧化還原反應(yīng)中電子轉(zhuǎn)移數(shù)目，F(xiàn)為法拉弟常數(shù)(23.062千卡/克分子·伏特，或96500庫(kù)侖/克分子)。

一克分子ATP水解生成ADP與Pi所釋放的能量為7.3千卡，凡氧化過(guò)程中釋放的能量大于7.3千，均有可能生成一克分子ATP，就是說(shuō)可能存在有一個(gè)偶聯(lián)部位，根據(jù)上式計(jì)算，當(dāng)n=2時(shí)，△E"O=0.1583V時(shí)可釋放7.3千卡能量，所以反應(yīng)底物與生成物的標(biāo)準(zhǔn)氧化還原電位的變化大于0.1583V的部位均可能存在著一個(gè)偶聯(lián)部位。

從圖6-11可以看出，在NAD→CoQ,Cyt b→Cyt c和Cyt aa3→O2處可能存在著偶聯(lián)部位。必須明確，這種計(jì)算的基礎(chǔ)是反應(yīng)處在熱力學(xué)平衡狀態(tài)，溫度為25℃，pH為7.0，反應(yīng)底物和產(chǎn)物的濃度均為1克分子，這種條件在體內(nèi)是不存在的。因此這一計(jì)算結(jié)果只能供參考。

圖6-11　呼吸鏈中電子對(duì)傳遞時(shí)自由能的變化

綜上所述，呼吸鏈中電子傳遞和磷酸化的偶聯(lián)部位可用圖6-12表示。

圖6-12　偶聯(lián)部位示意圖

呼吸鏈磷酸化的全過(guò)程可用下述方程式表示

NADH+H++3ADP+3Pi+1/2O2→NAD++3ATP+4H2O

FADH2+2ADP+2Pi+1/2O2→FAD+2ATP+3H2O

三、氧化磷酸化中ATP生成的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)

ATP是由位于線粒體內(nèi)膜上的ATP合成酶催化ADP與Pi合成的。ATP合成酶是一個(gè)大的膜蛋白質(zhì)復(fù)合體，分子量在480?00kD，是由兩個(gè)主要組成(或稱因子)構(gòu)成，一是疏水的F0，另一是親水的F1，又稱F0F1復(fù)合體。在電子顯微鏡下觀察線粒體時(shí)，可見到線粒體內(nèi)膜基質(zhì)側(cè)有許多球狀顆粒突起，這就是ATP合成酶，其中球狀的頭與莖是F1部分，分子量為350?/P>380kD，由α3、β3、γ、δ、ε等9種多肽亞基組成，β與α亞基上有ATP結(jié)合部位；γ亞基被認(rèn)為具有控制質(zhì)子通過(guò)的閘門作用；δ亞基是F1與膜相連所必需，其中中心部分為質(zhì)子通路；ε亞基是酶的調(diào)節(jié)部分，F(xiàn)0是由3?個(gè)大小不一的亞基組成，其中有一個(gè)亞基稱為寡霉素敏感蛋白質(zhì)(oligomycin�瞫ensitivity�瞔onferringprotein,OSCP)，此外尚有一個(gè)蛋白質(zhì)部分為分子量28kD的因子，F(xiàn)0主要構(gòu)成質(zhì)子通道(見圖6-13)。

圖6-13　線粒體內(nèi)膜上三聯(lián)體(三分子體)結(jié)構(gòu)示意圖

四、氧化磷酸化的偶聯(lián)機(jī)制

有關(guān)氧化磷酸化的偶聯(lián)機(jī)理已經(jīng)作了許多研究，目前氧化磷酸化的偶聯(lián)機(jī)理還不完全清楚，50年代Slater及Lehninger提出了化學(xué)偶聯(lián)學(xué)說(shuō)，1964年Boear又提出了構(gòu)象變化偶聯(lián)學(xué)說(shuō)，這兩種學(xué)說(shuō)的實(shí)驗(yàn)依據(jù)不多，支持這兩種觀點(diǎn)的人已經(jīng)不多了。目前多數(shù)人支持化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)(chemiosmotic hypothesis)，這是英國(guó)生化學(xué)家P.Mitchell于1961年提出的，當(dāng)時(shí)沒有引起人們的重視，1966年他根據(jù)逐步積累的實(shí)驗(yàn)證據(jù)和生物膜研究的進(jìn)展，逐步地完善了這一學(xué)說(shuō)。

氧化磷酸化的化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)的基本觀點(diǎn)是：

1.線粒體的內(nèi)膜中電子傳遞與線粒體釋放H+是偶聯(lián)的，即呼吸鏈在傳遞電子過(guò)程中釋放出來(lái)的能量不斷地將線粒體基質(zhì)內(nèi)的H+逆濃度梯度泵出線粒體內(nèi)膜，這一過(guò)程的分子機(jī)理還不十分清楚(見圖6-14)。

圖6-14　電子傳遞與質(zhì)子傳遞偶聯(lián)(注：復(fù)合物Ⅱ未顯示)

2.H+不能自由透過(guò)線粒體內(nèi)膜，結(jié)果使得線粒體內(nèi)膜外側(cè)H+濃度增高，基質(zhì)內(nèi)H+濃度降低，在線粒體內(nèi)膜兩側(cè)形成一個(gè)質(zhì)子跨膜梯度，線粒體內(nèi)膜外側(cè)帶正電荷，內(nèi)膜內(nèi)側(cè)帶負(fù)電荷，這就是跨膜電位△ψ。由于線粒體內(nèi)膜兩側(cè)H+濃度不同，內(nèi)膜兩側(cè)還有一個(gè)pH梯度△pH，膜外側(cè)pH較基質(zhì)pH約低1.0單位，底物氧化過(guò)程中釋放的自由能就儲(chǔ)存于△ψ和△pH中，若以△P表示總的質(zhì)子移動(dòng)力，那么三者的關(guān)系可用下式表示：

△P=△ψ-59△pH

3.線粒體外的H+可以通過(guò)線粒體內(nèi)膜上的三分子體順著H+濃度梯度進(jìn)入線粒體基質(zhì)中，這相當(dāng)于一個(gè)特異的質(zhì)子通道，H+順濃度梯度方向運(yùn)動(dòng)所釋放的自由能用于ATP的合成，寡霉素能與OSCP結(jié)合，特異阻斷這個(gè)H+通道，從而抑制ATP合成。有關(guān)ATP合成的分子機(jī)制目前還不十分清楚。

4.解偶聯(lián)劑的作用是促進(jìn)H+被動(dòng)擴(kuò)散通過(guò)線粒體內(nèi)膜，即增強(qiáng)線粒體內(nèi)膜對(duì)H+的通透性，解偶聯(lián)劑能消除線粒體內(nèi)膜兩側(cè)的質(zhì)子梯度，所以不能再合成ATP。

總之，化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)認(rèn)為在氧化與磷酸化之間起偶聯(lián)作用的因素是H+的跨膜梯度。

每對(duì)H+通過(guò)三分子體回到線粒體基質(zhì)中可以生成一分子ATP。以NADH+H+作底物，其電子沿呼吸鏈傳遞在線粒體內(nèi)膜中形成三個(gè)回路，所以生成3分子ATP。以FADH2為底物，其電子沿琥珀酸氧化呼吸鏈傳遞在線粒體內(nèi)膜中形成兩個(gè)回路，所以生成兩個(gè)ATP分子。

自從Mitchell提出化學(xué)通透學(xué)說(shuō)以來(lái)，已為大量的實(shí)驗(yàn)結(jié)果驗(yàn)證，為該學(xué)說(shuō)提供了實(shí)驗(yàn)依據(jù)。

美國(guó)Cohen等人于1978年使用完整的大鼠肝細(xì)胞作實(shí)驗(yàn)材料，以核磁共振(nuclearmagneticresonance,NMR)的方法直接觀察到完整細(xì)胞中胞液與線粒體基質(zhì)之間存在H+跨膜梯度，胞液的pH值比線粒體基質(zhì)的pH值低0.3單位，用解偶聯(lián)劑處理，或用氮?dú)獯��?a class="channel_keylink" href="http://m.52667788.cn/pharm/2009/20090107122009_48345.shtml" target="_blank">氧氣切斷氧的供應(yīng)，那么胞液和線粒體基質(zhì)之間的pH梯度消失。

嗜鹽菌(halobacteriumhaloblum)是一種能在高濃度鹽溶液中生長(zhǎng)的細(xì)菌，該菌中有一種結(jié)合蛋白質(zhì)，稱為菌紫質(zhì)(bacteriorhodopsin)，菌紫質(zhì)能將光能轉(zhuǎn)換成化學(xué)能。有人使用嗜鹽菌作實(shí)驗(yàn)，在無(wú)O2的情況下用光照射嗜鹽菌，盡管無(wú)氧化作用，菌體內(nèi)仍維持一定的ATP濃度，若加入解偶聯(lián)劑或加入磷酸化抑制劑DCC，則菌體內(nèi)ATP濃度降低；而加入呼吸抑制劑抑制電子傳遞，即不影響ATP合成，ATP濃度不變，這說(shuō)明電子傳遞和H+運(yùn)動(dòng)是可以分開加以研究的，嗜鹽菌為研究化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)的H+運(yùn)動(dòng)提供了一個(gè)理想的模型。于是，有人分離嗜鹽菌的菌紫質(zhì)，并將其重組在人工脂質(zhì)體中，然后用光照射，可測(cè)得跨膜電位為��120mV(內(nèi)負(fù)外正)，同時(shí)膜外側(cè)H+濃度增高，膜內(nèi)外△pH約為1.8單位，可以算出總的質(zhì)子移動(dòng)力約為△P=-120mV-59×1.8mV=226mV，若再將牛心線粒體內(nèi)膜重組在此脂質(zhì)體中，光照后可使ADP+Pi生成ATP，這說(shuō)明質(zhì)子跨膜梯度可以經(jīng)過(guò)線粒體內(nèi)膜的三分子體將H+跨膜梯度中儲(chǔ)存的能量轉(zhuǎn)變?yōu)锳TP分子中的化學(xué)能。

五、氧化磷酸化抑制劑

氧化磷酸化抑制劑可分為三類，即呼吸抑制劑、磷酸化抑制劑和解偶聯(lián)劑。

(一)呼吸抑制劑　這類抑制劑抑制呼吸鏈的電子傳遞，也就是抑制氧化，氧化是磷酸化的基礎(chǔ)，抑制了氧化也就抑制了磷酸化。呼吸鏈某一特定部位被抑制后，其底物一側(cè)均為還原狀態(tài)，其氧一側(cè)均為氧化態(tài)，這很容易用分光亮度法(雙波長(zhǎng)分光亮度計(jì))檢定，重要的呼吸抑制劑有以下幾種。

魚藤酮(rotenone)系從植物中分離到的呼吸抑制劑，專一抑制NADH→CoQ的電子傳遞。

抗霉素A(actinomycinA)由霉菌中分離得到，專一抑制CoQ→Cyt c的電子傳遞。

CN、CO、NaN3和H2S均抑制細(xì)胞色素氧化酶。

(二)磷酸化抑制劑　這類抑制劑抑制ATP的合成，抑制了磷酸化也一定會(huì)抑制氧化。

寡霉素(oligomycin)可與F0的OSCP結(jié)合，阻塞氫離子通道，從而抑制ATP合成。

二環(huán)己基碳二亞胺(dicyclohexylcarbodiimide,DCC)可與F0的DCC結(jié)合蛋白結(jié)合，阻斷H+通道，抑制ATP合成。櫟皮酮(quercetin)直接抑制參與ATP合成的ATP酶。

(三)解偶聯(lián)劑(uncoupler)　解偶聯(lián)劑使氧化和磷酸化脫偶聯(lián)，氧化仍可以進(jìn)行，而磷酸化不能進(jìn)行，解偶聯(lián)劑作用的本質(zhì)是增大線粒體內(nèi)膜對(duì)H+的通透性，消除H+的跨膜梯度，因而無(wú)ATP生成，解偶聯(lián)劑只影響氧化磷酸化而不干擾底物水平磷酸化，解偶聯(lián)劑的作用使氧化釋放出來(lái)的能量全部以熱的形式散發(fā)。動(dòng)物棕色脂肪組織線粒體中有獨(dú)特的解偶聯(lián)蛋白，使氧化磷酸化處于解偶聯(lián)狀態(tài)，這對(duì)于維持動(dòng)物的體溫十分重要。

常用的解偶聯(lián)劑有2，4-二硝基酚(dinitrophenol,DNP)，羰基-氰-對(duì)-三氟甲氧基苯肼(FCCP)，雙香豆素(dicoumarin)等，過(guò)量的阿斯匹林也使氧化磷酸化部分解偶聯(lián)，從而使體溫升高。

過(guò)量的甲狀腺素也有解偶聯(lián)作用，甲狀腺素誘導(dǎo)細(xì)胞膜上Na+-K+-ATP酶的合成，此酶催化ATP分解，釋放的能量將細(xì)胞內(nèi)的Na+泵到細(xì)胞外，而K+進(jìn)入細(xì)胞，Na+-K+-ATP酶的轉(zhuǎn)換率為100個(gè)分子ATP/秒，酶分子數(shù)增多，單位時(shí)間內(nèi)分解的ATP增多，生成的ADP又可促進(jìn)磷酸化過(guò)程。甲亢病人表現(xiàn)為多食、無(wú)力、喜冷怕熱，基礎(chǔ)代謝率(BMR)增高，因此也有人將甲狀腺素看作是調(diào)節(jié)氧化磷酸化的重要激素。

六、氧化磷酸化的調(diào)節(jié)

機(jī)體的氧化磷酸化主要受細(xì)胞對(duì)能量需求的調(diào)節(jié)

(一)ATP/ADP值對(duì)氧化磷酸化的直接影響　線粒體內(nèi)膜中有腺苷酸轉(zhuǎn)位酶，催化線粒體內(nèi)ATP與線粒體外ADP的交換，ATP分子解離后帶有4個(gè)負(fù)電荷，而ADP分子解離后帶有3個(gè)負(fù)電荷，由于線粒體內(nèi)膜內(nèi)外有跨膜電位(△ψ)，內(nèi)膜外側(cè)帶正電，內(nèi)膜內(nèi)側(cè)帶負(fù)電，所以ATP出線粒體的速度比進(jìn)線粒體速度快，而ADP進(jìn)線粒體速度比出線粒體速度快。Pi進(jìn)入線粒體也由磷酸轉(zhuǎn)位酶催化，磷酸轉(zhuǎn)位酶催化OH�才cPi交換，磷酸�捕�羧酸轉(zhuǎn)位酶催化Pi2-與二羧酸(如蘋果酸)交換。

當(dāng)線粒體中有充足的氧和底物供應(yīng)時(shí)，氧化磷酸化就會(huì)不斷進(jìn)行，直至ADP+Pi全部合成ATP，此時(shí)呼吸降到最低速度，若加入ADP，耗氧量會(huì)突然增高，這說(shuō)明ADP控制著氧化磷酸化的速度，人們將ADP的這種作用稱為呼吸受體控制。

機(jī)體消耗能量增多時(shí)，ATP分解生成ADP，ATP出線粒體增多，ADP進(jìn)線粒體增多，線粒體內(nèi)ATP/ADP值降低，使氧化磷酸化速度加快，ADP+Pi接受能量生成ATP。機(jī)體消耗能量少時(shí)，線粒體m.52667788.cn/shouyi/內(nèi)ATP/ADP值增高，線粒體內(nèi)ADP濃度減低就會(huì)使氧化磷酸化速度減慢。

(二)ATP/ADP值的間接影響　ATP/ADP值增高時(shí)，使氧化磷酸化速度減慢，結(jié)果NADH氧化速度減慢，NADH濃度增高，從而抑制了丙酮酸脫氫酶系、異檸檬酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶系和檸檬酸合成酶活性，使糖的氧化分解和TCA循環(huán)的速度減慢。

(三)ATP/ADP值對(duì)關(guān)鍵酶的直接影響　ATP/ADP值增高會(huì)抑制體內(nèi)的許多關(guān)鍵酶，如變構(gòu)抑制磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶和異檸檬酸脫氫酶，還能抑制丙酮酸脫羧酶、α-酮戊二酸脫氫酶系，通過(guò)直接反饋?zhàn)饔靡种铺堑姆纸夂蚑CA循環(huán)。

七、高能磷酸化合物的儲(chǔ)存和利用

無(wú)論是底物水平磷酸化還是氧化磷酸化，釋放的能量除一部分以熱的形式散失于周圍環(huán)境中之外，其余部分多直接生成ATP，以高能磷酸鍵的形式存在。同時(shí)，ATP也是生命活動(dòng)利用能量的主要直接供給形式。

(一)高能化合物

人體存在多種高能化合物，但這些高能化合物的能量并不相同。

體外實(shí)驗(yàn)中，在pH7.0，25℃條件下，每克分子ATP水解生成ADP+Pi時(shí)釋放的能量為7.1千卡或30.4千焦耳，在體內(nèi)，pH7.4，37℃，ATP、ADP+Pi、Mg2+均處于細(xì)胞內(nèi)生理濃度的情況下，每克分子ATP水解生成ADP+Pi時(shí)釋放的能量為33.5-50千焦耳或8-12千卡(表6-4)。

表6-4　幾種常見高能化合物水解時(shí)釋放的能量

衛(wèi)生學(xué)規(guī)定，中度體力勞動(dòng)者每日每kg體重需供給能量34－40千卡，若一成人重70kg，從事中度體力勞動(dòng)，則每日應(yīng)供應(yīng)含能量2450千卡的食物，其中40%的能量轉(zhuǎn)變成化學(xué)能儲(chǔ)存于ATP分子的高能鍵中，這一部分能量應(yīng)為2450×0.4=980.0千卡，按每克分子ATP水解生成ADP+Pi釋放7.3千卡能量計(jì)算，應(yīng)當(dāng)合成：980÷7.3=134.3克分子ATP，ATP的分子量為507.22，所以134.3克分子ATP重達(dá)68.12kg，這足以表明ATP在體內(nèi)的代謝十分旺盛。

ATP在能量代謝中之所以重要，就是因?yàn)锳TP水解時(shí)的標(biāo)準(zhǔn)自由能變化位于多種物質(zhì)水解時(shí)標(biāo)準(zhǔn)自由能變化的中間，它能從具有更高能量的化合物接受高能磷酸鍵，如接受PEP、1，3－二磷酸甘油、磷酸肌酸分子中的～Pi生成ATP，ATP也能將～Pi轉(zhuǎn)移給水解時(shí)標(biāo)準(zhǔn)自由能變化較小的化合物，如轉(zhuǎn)移給葡萄糖生成G－6－P。

(二)ATP能量的轉(zhuǎn)移

ATP是細(xì)胞內(nèi)的主要磷酸載體，ATP作為細(xì)胞的主要供能物質(zhì)參與體內(nèi)的許多代謝反應(yīng)，還有一些反應(yīng)需要UTP或CTP作供能物質(zhì)，如UTP參與糖元合成和糖醛酸代謝，GTP參與糖異生和蛋白質(zhì)合成，CTP參與磷脂合成過(guò)程，核酸合成中需要ATP、CTP、UTP和GTP作原料合成RNA，或以dATP、dCTP、dGTP和dTTP作原料合成DNA。

作為供能物質(zhì)所需要的UTP、CTP和GTP可經(jīng)下述反應(yīng)再生：

UDP+ATP→UTP+ADP

GDP+ATP→GTP+ADP

CDP+ATP→CTP+ADP

dNTP由dNDP的生成過(guò)程也需要ATP供能：

dNDP+ATP→dNTP+ADP

(三)磷酸肌酸

ATP是細(xì)胞內(nèi)主要的磷酸載體或能量傳遞體，人體儲(chǔ)存能量的方式不是ATP而是磷酸肌酸。肌酸主要存在于肌肉組織中，骨骼肌中含量多于平滑肌，腦組織中含量也較多，肝、腎等其它組織中含量很少。

磷酸肌酸的生成反應(yīng)如下：

肌細(xì)胞線粒體內(nèi)膜和胞液中均有催化該反應(yīng)的肌酸激酶，它們是同工酶。線粒體內(nèi)膜的肌酸激酶主要催化正向反應(yīng)，生成的ADP可促進(jìn)氧化磷酸化，生成的磷酸肌酸逸出線粒體進(jìn)入胞液，磷酸肌酸所含的能量不能直接利用；胞液中的肌酸激酶主要催化逆向反應(yīng)，生成的ATP可補(bǔ)充肌肉收縮時(shí)的能量消耗，而肌酸又回到線粒體用于磷酸肌酸的合成，此過(guò)程可用圖6-15表示。

圖6-15　磷酸肌酸的生成與利用

肌肉中磷酸肌酸的濃度為ATP濃度的5倍，可儲(chǔ)存肌肉幾分鐘收縮所急需的化學(xué)能，可見肌酸的分布與組織耗能有密切關(guān)系。

ATP的生成、儲(chǔ)存和利用可用下圖表示(圖6-16)

圖6-16　ATP的生成、儲(chǔ)存和利用總結(jié)示意圖

CPK：肌酸磷酸激酶